bet亚洲官网手机版-必威官网亚洲体育-首页

  • 关注微信
  • |
  • 中文
  • |
  • English

bet亚洲官网手机版

关注生之源微信 获取更多信息

营养所揭示脲水解酶的三维结构及作用机制

日期:2013-08-08 00:00:00

近日,《美国生物化学杂志》(Journal of Biological Chemistry)发表了中科院上海生科院营养科学研究所向嵩研究组的研究论文Structure and function of allophanate hydrolase。该研究解析了脲水解酶(allophanate hydrolase,AH)的三维结构,揭示了它催化反应的机制。

AH分布于多种微生物中,催化脲(allophanate)到氨的转化。AH与尿素羧化酶(urea carboxylase,UC)构成尿素酰胺水解酶(urea amidolyase,UA)复合物,催化尿素到氨的转化,是多种微生物利用尿素作为它们代谢所需氮源的重要环节。尿素是多种含氮的生物分子的代谢产物,使用它为氮源是氮元素在生命圈中的循环的重要环节,但有关AH的三维结构及其在脲(allophanate)催化到氨的具体作用机制尚不清楚。

向嵩研究员引导的博士生研究生樊晨在前期揭示UC的结构和催化反应机理的基础上,通过与营养所尹慧勇组开展合作研究,使用结晶学的方法解析了AH的晶体结构。结果表明:AH由两个催化结构域构成,分别参与两步催化反应中的一步,并揭示了每一步的催化机制。有意思的是,研究发现其中一步反应可能代表一种新颖的脱羧反应。该工作不仅促进了人们对对UA的功能机理及微生物汲取尿素作为氮源等的理解,也拓展了对生物脱羧反应的认识。

该工作得到了国家科技部和中国科学院的经费资助。

bet亚洲官网手机版|必威官网亚洲体育

XML 地图 | Sitemap 地图